Komplexe Wirkweise
„Unsere Studie gibt weitere Hinweise darauf, dass die physiologischen Wirkungen des Bisphenol A offenbar noch komplexer sein können als bisher gedacht“, sagt Prof. Dr. Raphael Stoll, Leiter der Arbeitsgruppe Biomolekulare Spektroskopie der Ruhr-Universität. „Weitere von uns gefundene verwandte Verbindungen zeigen aber auch Wege zu einer zukünftigen Entwicklung pharmazeutisch-wirksamer Substanzen gegen GTPase-vermittelte Tumore auf“, ergänzt der Wuppertaler Wirkstoffchemiker Prof. Dr. Jürgen Scherkenbeck.
Bisphenol A stört die Funktion der GTPasen
Kleine GTPasen sind Enzyme, die in zwei Zuständen in der Zelle vorliegen können. In der aktiven Form ist das Molekül GTP gebunden, in der inaktiven Form die energieärmere Form von GTP, GDP genannt. Diese Schalterproteine sind entscheidend dafür, Signale in der Zelle weiterzuleiten. Die Forscher zeigten, dass Bisphenol A an zwei verschiedene kleine GTPasen bindet, K-Ras und H-Ras, und den Austausch von GDP gegen GTP stört. Die Deutsche Krebshilfe e. V. fördert das Projekt seit 2011.
Bisphenol A steht im Verdacht, gesundheitsschädlich zu sein
Verschiedene Einrichtungen haben hervorgehoben, dass Bisphenol A gesundheitsschädlich sein könnte: das Bundesinstitut für Risikoforschung, die europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit, „US Food and Drug Administration“ (FDA), „US National Institutes of Health“ (NIH) und die amerikanische Brustkrebsstiftung. Endgültig haben diese Institutionen das Gefährdungspotenzial jedoch noch nicht beurteilt. 2011 hat allerdings die Europäische Kommission Bisphenol A bei der Herstellung von Babyfläschchen verboten. Wissenschaftliche Studien weisen darauf hin, dass der Stoff Herzkreislauferkrankungen, Brust- und Prostatakrebs sowie neuronale Erkrankungen fördern könnte. Die Verwendung Bisphenol A-haltiger Plastikbehälter für Lebensmittel sollte demnach eingeschränkt werden, empfehlen die Forscher.
Titelaufnahme
M. Schöpel, K.F.G. Jockers, P.M. Düppe, J. Autzen, V.N. Potheraveedu, S. Ince, K. Tuo Yip, R. Heumann, C. Herrmann, J. Scherkenbeck , R. Stoll (2013): Bisphenol A binds to Ras proteins and competes with Guanine Nucleotide exchange: implications for GTPase-selective antagonists, Journal of Medicinal Chemistry, 56(23):9664-72; DOI: 10.1021/jm401291q
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